@article { author = {Khandan, Vahid and Firoozabadi, Bahar and Saeidi, Mohammad Saeid}, title = {Simulation of Pentapeptide Drug Interaction with β-Sheet-Rich Monomers of Aβ Protein for Alzheimer Treatment}, journal = {Iranian Journal of Biomedical Engineering}, volume = {8}, number = {3}, pages = {229-239}, year = {2014}, publisher = {Iranian Society for Biomedical Engineering}, issn = {5869-2008}, eissn = {9685-8006}, doi = {10.22041/ijbme.2014.13288}, abstract = {A hallmark of Alzheimer disease (the most common type of dementia in the elderly) is the aggregation and deposition of toxic species ranging from small soluble oligomers to insoluble fibril plaques of Amyloid-Beta protein originates from the cleavage of APP by Beta and Gama Secretase (Amyloid Hypothesis). An attractive therapeutic approach to treat AD is to identify small ligands capable of binding to A-Beta monomers and reverse its amyloidosis process. Here, a peptide drug having the sequence of GLMVG which has been derived from the C-terminal of A-Beta was used as breaker for a monomer of Beta sheet rich structure. The combination of Docking and Molecular Dynamics methods were used for simulation of drug-receptor interaction. This simulation implied that pentapeptide altered secondary structure of A-Beta monomer and declined its stability. This study proved that pentapeptide is capable to reverse Beta-sheet formation and can be considered as an AD drug in other preclinical studies.}, keywords = {Alzheimer’s disease (AD),Amyloid Beta (Aβ),β-Sheet Breaker,docking,Molecular dynamics (MD)}, title_fa = {شبیه‌سازی نحوه‌ی‌ اثر داروی پپتیدی بر تجزیه‌ی واحدهای منومری از صفحه‌های توسعه یافته‌ی پروتیین آمیلوییدبتا‌‌ برای درمان بیماری آلزایمر}, abstract_fa = {مطابق نظریه­ی آمیلویید، علّت آسیب دیدن سلول‌های عصبی سیستم اعصاب مرکزی در بیماران آلزایمری، تجمّع و تشکیل توده‌های پروتیین آمیلوییدبتا است. بدین منوال، تجزیه­ی صفحه­های بتا در مرحله­ی ابتدایی این فرایند به عنوان یک روش درمان مناسب برای این بیماری پیشنهاد می‌شود. دارویی که درین تحقیق مطابق همین هدف استفاده شده، پنج پپتید جداشده از پایانه­ی کربوکسیل آمیلوییدبتا با توالی گلیسین، لوسین، متیونین، والین و گلیسین است که اثر آن بر یک منومر جدا شده از صفحه­ی بتای توسعه یافته به عنوان گیرنده، به روش شبیه‌سازی ترکیبی داکینگ و دینامیک مولکولی مورد مطالعه قرار گرفت. نتایج این شبیه‌سازی نشان می­دهد که دارو با اتصال به منومر پروتیین آمیلوییدبتا در یک محل پیوند پایدار، ساختار ثانویه­ی آن را تغییر داده و با حذف عوامل پایدار کننده­ی ساختار منومر، فرایند تشکیل صفحه­های بتا را در جهت عکس مسیر پیش­رفت بیماری سوق می‌دهد. پنتاپپتاید به عنوان یک ناپایدار کننده­ی صفحه­های تجمّع یافته­ی بتا­ از پروتیین آمیلوییدبتا معرفی شد. این دارو، می­تواند در مراحل دیگر روند طراحی آن مورد بررسی قرار گیرد.  }, keywords_fa = {آلزایمر,آمیلوییدبتا,شکننده‌ی صفحه‌ی بتا,داکینگ و دینامیک مولکولی}, url = {https://www.ijbme.org/article_13288.html}, eprint = {https://www.ijbme.org/article_13288_a8b21fce072a1150d3ae1d1b301e8527.pdf} }