نوع مقاله: مقاله کامل پژوهشی

نویسندگان

1 کارشناس ارشد مکانیک، دانشگاه صنعتی شریف

2 استاد دانشکده مهندسی مکانیک، دانشگاه صنعتی شریف

10.22041/ijbme.2013.13084

چکیده

ناحیه جلویی سلول تحت عنوان لملیپودیال به دو قسمت ب هنام های لملوم و لملیپودیوم، تقسیم بندی می شود. جریان های داخلی موجود در این ناحیه، نقشی اساسی در حرکات بیرونی سلولی ایفا م یکنند. در واقع، تعداد بسیار زیادی رشته های پروتئینی به نام اکتین در لملوم و لملیپودیوم سلول وجود دارد، که با پلیمرایز شدن در لبه جلویی سلول، موجب پیشروی آن می شوند. رشته های اکتینی توسط نواحی چسبندگی به محیط بیرونی سلول متصل شده و با آن در ارتباط هستند. المان دیگری که با شبکه رشته ای اکتین در ارتباط است، موتور پروتئی نهای مایسین می باشند که در دینامیک این شبکه نقشی اساسی برعهده دارند. در واقع، مایسی نها با اعمال تنش های کششی بر رشت ههای اکتینی آ نها را تحت تأثیر قرار داده و موجب ایجاد جریا نهای عق بروند و جل ورونده شبکه اکتینی در داخل سلول می گردند. در مقاله حاضر، ما مدلی دوبعدی از ناحیه جلویی یک سلول با سرعت بالا، که پوست ماهی را تشکیل داده و هندسه ای بادبزنی شکل دارد (سلول کراتوسیت)، برای بررسی الگوی جریان اکتینی، در نظر گرفت هایم. در این مدل، شبکه اکتینی به عنوان یک سیال نیوتنی فرض شده است. ما همچنین، تأثیر موتور پروتئین های مایسین و سرعت پیشروی سلول را بر جریان اکتین مورد بررسی قرار داده ایم. به طور کلی، نتایج حاضر شامل الگوی جریان اکتین و توزیع مایسین درون سلول متحرک و مشخص نمودن رابطه بین آن ها است. این نتایج، با داده های آزمایشگاهی گزارش شده و نتایج عددی دیگر، کاملاً مطابقت داشته و مورد مقایسه قرار گرفته اند.

کلیدواژه‌ها

موضوعات

عنوان مقاله [English]

Continuum model of actin-myosin flow

نویسندگان [English]

  • Mohammad Reza Nikmaneshi 1
  • Bahar Firoozabadi 2
  • Mohammad Saeid Saeidi 2

1 M.Sc Student, Faculty of Mechanic Engineering, Sharif University

2 Professor, Faculty of Mechanic Engineering, Sharif University

چکیده [English]

The front part of a cell is divided to two regions called lamellum and lamellipodium (lamellipodial). Internal flows in this part plays an essential role for cell migration. Indeed, there are many protein filaments called actin in lamellum and lamellipodium, which induce the cell motion with polymerization in the leading edge of the cell. The actin filaments adhere to the extracellular matrix (ECM) by means of focal adhesions and they have contact by myosin motor proteins. The myosin motor proteins cause actin retrograde and anterograde flow exerted contractile stress on them. The focal adhesions exert frictional stress on the actin filaments. In this work, we developed a two-dimensional continuum model of the fanshaped lamellipodial to obtain the actin retrograde flow. In addition, the actin filaments are assumed as a highly viscous Newtonian fluid. We also investigated the effects of the myosin distribution and cell speed on the actin flow. Our results include actin flow and myosin distribution in the moving cell, and we also illustrate their relation together. These results accord to reported experimentally and numerically data, and are verified with them.

کلیدواژه‌ها [English]

  • myosin motor protein
  • actin network
  • focal adhesion
  • lamellipodial
  • retrograde flow
  • anterograde flow

[1]     B. Geiger, J. Spatz, and A. D. Bershadsky; “Environmental sensing through focal adhesions,” Nature Reviews Molecular Cell Biology, vol. 10, p.p. 21–33, 2009. 

[2]     B. Rubinstein, M. F. Fournier, K. Jacobson, A. B. Verkhovsky, and A. Mogilner, “Actin-myosin viscoelastic flow in the keratocyte lamellipod,”  J. BioPhysical, vol. 97, pp. 1853-1863, October 2009.

[3]     K. Kruse, J. F. Joanny, F. Jülicher, and J. Prost; “Coupling Contractility and retrograde flow in lamellipodium motion,” Physical Biology, vol. 3, p.p. 130-137, 2006.

[4]     A. Y. Alexandrova, K. Arnold, S. Schaub, J. M. Vasiliev, J.‐J. Meister, A. D. Bershadsky, and A. B. Verkhovsky; “Comparative dynamics of retrograde actin flow and focal adhesions: formation of nascent adhesions triggers transition from fast to slow flow.,” PloS one, vol. 3, p.p. 1-9, 2008.

[5]     Y. Aratyn‐schaus and M. L. Gardel; “Clutch dynamics,” Science, vol. 322, p.p. 1646‐1647, 2008.

[6]     H. Lodish, A. Berk, C. A. Kaiser, M. Krieger, M. P. Scott, A. Bretscher, H. Ploegh, and P. Matsudaira; “Molecular Cell Biology,” Sixth edit. W. H. Freeman and Company, 2008.

[7]     D. Shao, H. Levine, and W. Rappel, “Coupling actin flow, adhesion, and morphology in a computational cell motility model,” J. PANAS, vol. 109, pp. 6851-6856, May 2012.

[8]     T. Shemesh, A. B. Verkhovsky, T. M. Svitkina, A. D. Bershadsky, and M. M. Kozlov, “Role of focal adhesions and mechanical stresses in the formation and progression of the lamellum interface,” J. BioPhysical, vol. 97, pp. 1254-1264, September 2009.

[9]     S. Schaub, S. Bohnet, V. M. Laurent, J.-J. Meister, and A. B. Verkhovsky, “Comparative maps of motion and assembly of filamentous actin and myosin II in migrating cells,” J. Molecular Biology of the Cell, vol. 18, pp. 3723-3732, July 2007.

[10]  T. P. Kole, Y. Tseng, I. Jiang, J. L. Katz, and D. Wirtz, “Intracellular mechanics of migrating fibroblasts,” J. Molecular Biology of the Cell, vol. 16, pp. 328-338, January 2005.

[11]  P. Panorchan, J. S. H. Lee, T. P. Kole, Y. Tseng, and D. Wirtz, “Microrheology and ROCK Signaling of Human Endothelial Cells Embedded in a 3D Matrix,” J. BioPhysical, vol. 91, pp. 3499-3507, November 2006.

[12]  E. Kuusela, “Continuum model of cell adhesion and migration,” J. Mathematical Biology, vol. 58, pp. 135-161, May 2008.

[13]  K. Larripa, A. Mogilner, “Transport of a 1D viscoelastic actin–myosin strip of gel as a model of a crawling cell,” J. Physica A, vol. 372, pp. 113-123, June 2006.

[14]  C. Zhu, G. Bao, and Ning Wang; “Cell mechanics: mechanical response, cell adhesion, and molecular deformation,” Annu. Rev. Biomed. Eng, vol. 2, p.p. 189-226, 2000.

[15]  D. H. Wachsstock, W. H. Schwarz, and T. D. Pollard; “Cross-linker dynamics determine the mechanical properties of actin gels,” Biophysical Joumal, vol. 66, p.p. 801-809, 1994.

[16]  C. A. Wilson, M. A. Tsuchida, G. M. Allen, E. L. Barnhart, K. T. Applegate, P. T. Yam, L. Ji, K. Keren, G. Danuser, and J. A. Theriot; “Myosin II contributes to cell-scale actin network treadmilling through network disassembly,” Nature, vol. 465, p.p. 373-377, 2010.